›› 2012, Vol. 14 ›› Issue (5): 71-77.DOI: 10.3969/j.issn.1008-0864.2012.05.11
聂春明1,2§,宁晓彦2§,张宇宏2*,樊晓虎1,2,赵国芬1,张伟2*
NIE Chun-ming1,2§, NING Xiao-yan2§, |ZHANG Yu-hong2*, FAN Xiao-hu1,2, ZHAO Guo-fen1, ZHANG Wei2*
摘要:
双歧杆菌来源的乳糖酶具有催化效率高,安全性好等优点,在乳糖水解和低聚半乳糖生产等领域中应用潜力巨大。以来源于动物双岐杆菌(Bifidobacterium animalis B106)的乳糖酶基因bg42-106m为对象,将4种标签蛋白基因cherry、cbd(cellulose-binding domains)、gst(glutathione S-transferase)、mbp(maltose-binding protein)分别与bg42-106m基因连接,然后以pPIC9为载体构建融合蛋白重组表达载体,并在毕赤酵母GS115中进行诱导表达。结果表明,当融合Cherry标签蛋白基因后,可显著提高bG42-106M在毕赤酵母中的蛋白分泌表达量,培养基中乳糖酶活力可达到7.42 U/mL。与未融合标签的野生型菌株相比,乳糖酶bG42-106M的分泌表达量提高了290%。而其他3种标签蛋白没有提高bG42-106M的分泌表达量。
中图分类号: